Πρωτεΐνες 🧬

Εισαγωγή: τι είναι οι πρωτεΐνες

Οι πρωτεΐνες ανήκουν στα λεγόμενα βιοπολυμερή, μαζί με τους πολυσακχαρίτες και τα νουκλεϊνικά (πυρηνικά) οξέα. Κάθε μία από αυτές τις τρεις ομάδες έχει διαφορετική αποστολή στον οργανισμό:

• Οι πολυσακχαρίτες λειτουργούν κυρίως ως «αποθήκες» ενέργειας (άμυλο, γλυκογόνο) ή ως δομικό υλικό στα φυτά (κυτταρίνη).
• Τα νουκλεϊνικά οξέα έχουν ως κύρια αποστολή την αποθήκευση και τη μεταφορά πληροφοριών.
• Οι πρωτεΐνες έχουν πολύ πιο ποικίλες αποστολές: ως ένζυμα και ορμόνες καταλύουν και ρυθμίζουν τις αντιδράσεις που γίνονται στο ανθρώπινο σώμα, ως μύες και τένοντες παρέχουν τα μέσα κίνησης, ως δέρμα και μαλλί δίνουν εξωτερική κάλυψη και προστασία, ως αιμοσφαιρίνη μεταφέρουν το απαραίτητο οξυγόνο σε όλο το σώμα, σαν αντισώματα προστατεύουν τον οργανισμό από ασθένειες, και σε συνδυασμό με άλλες ουσίες στα οστά παρέχουν σκελετική στήριξη.

Με τόσο μεγάλη ποικιλία αποστολών, δεν προκαλεί έκπληξη ότι υπάρχουν πολλές πρωτεΐνες που διαφέρουν σε σχήμα και μέγεθος. Ακόμη και οι πιο μικρές πρωτεΐνες έχουν μεγάλες σχετικές μοριακές μάζες: η λυσοζύμη, ένα ένζυμο, θεωρείται σχετικά μικρή πρωτεΐνη, αλλά έχει σχετική μοριακή μάζα 14.600 — οι περισσότερες πρωτεΐνες έχουν σχετικές μοριακές μάζες πολύ μεγαλύτερες. Όσον αφορά το σχήμα τους, καλύπτουν μια ευρεία γκάμα: από σφαιροειδείς πρωτεΐνες, όπως η αιμοσφαιρίνη, μέχρι ελικοειδή νημάτια, όπως η α-κερατίνη (τρίχα, νύχι, μαλλί), και φυλλοειδείς επιστρώσεις, όπως το μετάξι.

Παρά τις διαφορές σε μέγεθος, σχήμα και αποστολή, όλες οι πρωτεΐνες έχουν κάποια κοινά χαρακτηριστικά, μέσα από τα οποία αποκαλύπτεται η δομή τους και εξηγούνται οι ιδιότητές τους.

Πολυμερή προσθήκης και πολυμερή συμπύκνωσης

Τα διάφορα πολυμερή, συνθετικά ή βιολογικά, κατατάσσονται σε δύο μεγάλες ομάδες ανάλογα με τον τρόπο με τον οποίο δημιουργούνται:

• Στα πολυμερή προσθήκης ανήκουν πολυμερή που παράγονται με βάση αντιδράσεις προσθήκης, όπως το πολυαιθυλένιο από το αιθυλένιο.
• Στα πολυμερή συμπύκνωσης ανήκουν πολυμερή που προκύπτουν από αντιδράσεις συμπύκνωσης: τα μόρια της μονομερούς ουσίας ενώνονται μεταξύ τους με ταυτόχρονη απόσπαση μικρών μορίων, όπως νερού ή αλκοόλης.

Ανάμεσα στα σημαντικότερα πολυμερή συμπύκνωσης βρίσκονται τα πολυαμίδια. Σε αυτά τα μονομερή είναι α-αμινοξέα, τα οποία συνδέονται μεταξύ τους με ταυτόχρονη απόσπαση $H_2O$ και δημιουργία του αμιδικού ή πεπτιδικού δεσμού.

Οι πρωτεΐνες είναι τα σημαντικότερα βιολογικά πολυαμίδια και οι μονομερείς τους μονάδες είναι περίπου 20 διαφορετικά αμινοξέα. Ο ανθρώπινος οργανισμός προσλαμβάνει πρωτεΐνες από τροφές και, μέσω υδρόλυσης, τις διασπά στις αρχικές τους μονάδες, τα αμινοξέα. Στη συνέχεια, στα κύτταρα και στους ιστούς του, επανασυνθέτει «ανθρώπινες» αυτή τη φορά πρωτεΐνες.

Τα αμινοξέα: δομή και ταξινόμηση

Τα αμινοξέα που προκύπτουν από την υδρόλυση φυσικών πρωτεϊνών ακολουθούν έναν γενικό τύπο:

Κάθε αμινοξύ διαθέτει, δηλαδή, μια αμινομάδα $NH_2$ και μια καρβοξυλομάδα $COOH$ πάνω στο ίδιο άτομο άνθρακα (το α-άτομο άνθρακα), ενώ η ομάδα $R$ διαφέρει από αμινοξύ σε αμινοξύ και καθορίζει τις ιδιαίτερες ιδιότητές του.

Από τις φυσικές πρωτεΐνες μπορούν να προκύψουν 22 διαφορετικά αμινοξέα. Το πλέον κοινό χαρακτηριστικό τους είναι ότι όλα διαθέτουν την L-στερεοχημική απεικόνιση στο α-άτομο του άνθρακα, με εξαίρεση τη γλυκίνη, $NH_2CH_2COOH$, που δεν έχει αυτή την ιδιότητα.

Τα 22 αμινοξέα μπορούν να ταξινομηθούν σε πέντε υποομάδες, ανάλογα με τη φύση της ομάδας $R$ στον γενικό τους τύπο. Μόνο 20 από τα 22 αμινοξέα χρησιμοποιούνται πρακτικά από τα κύτταρα όταν συνθέτουν πρωτεΐνες. Δύο αμινοξέα συντίθενται δευτερογενώς, αφού πρώτα δημιουργηθεί η πεπτιδική αλυσίδα: η υδροξυπρολίνη (παρούσα κυρίως στο κολλαγόνο) συντίθεται από την προλίνη, και η κυστίνη (παρούσα στις περισσότερες πρωτεΐνες) από την κυστεΐνη.

Ο παρακάτω πίνακας παρουσιάζει τα βασικά αμινοξέα των πρωτεϊνών, το τμήμα $R$ που τα χαρακτηρίζει, το πλήρες όνομά τους και τη συντομογραφία τους:

Αντίδραση αμινοξέων με νιτρώδες οξύ

Πολλά αμινοξέα αντιδρούν με νιτρώδες οξύ, $HNO_2$ (ή καλύτερα $HONO$), και δίνουν ποσοτικά αέριο άζωτο, $N_2$. Η αντίδραση αυτή αποτελεί τη βάση της μεθόδου Van Slyke για τον ποσοτικό προσδιορισμό αμινοξέων. Βασική προϋπόθεση για θετική αντίδραση είναι το μόριο του αμινοξέος να περιέχει μία πρωτοταγή αμινομάδα. Έτσι, για παράδειγμα, το β-αμινοξύ $H_2N-CH_2-CH_2-COOH$ δίνει την αντίδραση:

Ο πεπτιδικός δεσμός

Ο αμιδικός δεσμός που συνδέει τα αμινοξέα στις πρωτεΐνες ονομάζεται συνήθως πεπτιδικός δεσμός και έχει τη μορφή $-CO-NH-$. Δημιουργείται όταν η καρβοξυλομάδα ενός αμινοξέος αντιδρά με την αμινομάδα ενός άλλου αμινοξέος, με ταυτόχρονη απόσπαση ενός μορίου $H_2O$.

Ανάλογα με το μέγεθος του πολυμερούς που προκύπτει από τη σύνδεση αμινοξέων με πεπτιδικούς δεσμούς, χρησιμοποιούνται διαφορετικοί όροι:

• Αν η σχετική μοριακή μάζα είναι μικρότερη από 10.000, το πολυμερές ονομάζεται πολυπεπτίδιο.
• Αν η σχετική μοριακή μάζα είναι μεγαλύτερη από 10.000, το πολυμερές ονομάζεται πρωτεΐνη.

Ο διαχωρισμός αυτός είναι αρκετά αυθαίρετος και υπάρχουν αλληλοκαλύψεις ανάμεσα στις δύο κατηγορίες. Στην πράξη, τα πολυπεπτίδια και οι πρωτεΐνες είναι όλα πολυαμίδια.

Ονοματολογία πεπτιδίων

Οι πρωτεΐνες και τα πολυπεπτίδια μπορούν να παρασταθούν και μέσα από τα συντομευμένα ονόματα των αμινοξέων που τα αποτελούν. Για παράδειγμα, το διπεπτίδιο γλυκυλβαλίνη παριστάνεται ως Γλυ-Βαλ, ενώ το διπεπτίδιο βαλιλγλυκίνη παριστάνεται ως Βαλ-Γλυ.

Σε κάθε περίπτωση, το αμινοξύ του οποίου η ομάδα $-COOH$ συμμετέχει στον αμιδικό δεσμό γράφεται πρώτο.

Η αλληλουχία των αμινοξέων και τα επίπεδα δομής των πρωτεϊνών

Η ακριβής αλληλουχία των διαφόρων αμινοξέων κατά μήκος της πρωτεϊνικής αλυσίδας ονομάζεται πρωτογενής δομή της πρωτεΐνης και έχει ιδιαίτερη σημασία για τον ρόλο που αυτή θα διαδραματίσει. Για να μπορεί μια πρωτεΐνη να εκτελέσει την αποστολή της, η πρωτογενής της δομή πρέπει να είναι «ορθή».

Αν η πρωτογενής δομή είναι ορθή, τότε είναι δυνατό η πολυαμιδική αλυσίδα να κάμπτεται σε συγκεκριμένες θέσεις, ώστε να αποκτά το σχήμα που απαιτείται για την εκτέλεση της αποστολής της. Αυτή η κάμψη της αλυσίδας οδηγεί σε πολύ πιο περίπλοκα επίπεδα οργάνωσης, που ονομάζονται δευτερογενής και τριτογενής δομή της πρωτεΐνης.

Η αλληλουχία των αμινοξέων κατά τη σύνθεση των πρωτεϊνών δεν είναι τυχαία: ακολουθεί οδηγίες που δίνονται από τον γενετικό κώδικα των νουκλεϊνικών οξέων.

Ο βιοχημικός ρόλος των πρωτεϊνών

Οι πρωτεΐνες είναι βασικά συστατικά όλων των ζωντανών κυττάρων. Διακρίνονται, από χημική άποψη, από τους υδατάνθρακες και τα λίπη, επειδή περιέχουν περίπου 16% άζωτο (N), πέρα από άνθρακα, υδρογόνο και οξυγόνο. Η γενική αποστολή των πρωτεϊνών είναι να κατασκευάζουν και να συντηρούν ιστούς. Επίσης, σχηματίζουν ένζυμα, αντισώματα και κάποιες ορμόνες, και ρυθμίζουν σωματικές λειτουργίες, όπως την κίνηση των υγρών και την ισορροπία οξέων-βάσεων.

Οι πρωτεΐνες υδρολύονται στον οργανισμό με την επίδραση ενζύμων γνωστών ως πρωτεολυτικά ένζυμα ή πρωτεάσες. Τα προϊόντα αυτής της υδρόλυσης ποικίλλουν ανάλογα με το είδος του ενζύμου: οι πρωτεϊνάσες (π.χ. η πεψίνη) δίνουν πεπτίδια, ενώ οι πεπτιδάσες δίνουν αμινοξέα.

Αν το ενεργειακό ισοζύγιο ενός οργανισμού είναι αρνητικό, ο οργανισμός μπορεί να χρησιμοποιήσει και πρωτεΐνες για την παραγωγή ενέργειας, πέρα από τις βασικές του «αποθήκες» ενέργειας, που είναι οι υδατάνθρακες και τα λίπη. Η μέση ενεργειακή απόδοση των πρωτεϊνών είναι περίπου 4 kcal ανά γραμμάριο, δηλαδή μικρότερη από εκείνη των λιπών και των σακχάρων. Ο λόγος είναι ότι οι πρωτεΐνες, κατά τον μεταβολισμό τους, δεν οξειδώνονται πλήρως προς $CO_2$ και $H_2O$, όπως οι υδατάνθρακες και τα λίπη, αλλά μεταπίπτουν σε ουρία:

Αυτό εξηγεί τη σχετικά χαμηλή θερμιδομετρική απόδοση των πρωτεϊνών σε σύγκριση με τους υδατάνθρακες και τα λίπη.